Forschung
H+-ATPase.
H+-ATPsynthasen
sind membrangebundene Proteine, die die ATP-Synthese aus ADP und
Phosphat katalysieren. Energetisch wird dies durch Kopplung der
energieverbrauchenden chemischen Reaktion mit einem energieliefernden
transmembranen Protonentransport ermöglicht. H+-ATPsynthasen bestehen aus einem hydrophoben, membranintegrierten F0-Teil und einem hydrophilen F1-Teil, der in den cytoplasmatischen Raum ragt. In E. coli hat der F0-Teil die Untereinheiten ab2c9-14
und ist für den Protonentransport durch die Membran verantwortlich.
Dabei bilden die c-Untereinheiten ein in die Membran eingebettetes
Oligomer, an dem sich außen die beiden b- und die a-Untereinheiten
befinden. Die b-Untereinheiten bilden eine außen liegenden Verbindung
(über a und d) zwischen F0 und F1. Der F1-Teil hat die stöchiometrische Zusammensetzung α3β3γδε, wobei der α3β3-Komplex
drei katalytische Nukleotidbindungsplätze und drei nicht-katalytische
Bindungsplätze bildet. Die γ- und ε- Untereinheiten bilden die zentrale
Verbindung zwischen dem F0- und dem F1-Teil und sind Teil des Rotors.
Das von Boyer vorgeschlagene binding-change-Modell
für den Katalysemechanismus geht von drei identischen Bindungsplätzen
aus, die strenge Kooperativität zeigen. Jeder Bindungsplatz durchläuft
dabei eine Abfolge von drei Konformationen. Die Rotationsbewegung der
γ-Untereinheit induziert die Konformationsänderungen in den
katalytischen Bindungstaschen.
Weder die Struktur der vollständigen H+-ATPsynthase noch der genaue Mechanismus der Energieübertragung zwischen der F0- und der F1-Einheit ist abschließend geklärt. Bisherige Experimente deuten darauf hin, dass die γ-Untereinheit die Energie der Protonierung-Deprotonierung der c-Untereinheiten durch eine Drehbewegung (c9-12, ε und γ-Untereinheiten bilden den Rotor, blau im linken Bild) auf den α3β3-Komplex (zusammen mit a, b2 und δ bilden sie den Stator, braun im linken Bild) übertragen könnte.
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Funtkionsschema der H+-ATPase. P.Turina, D.Samoray and P.Gräber (2003) EMBO Journal 22, 418-426 |
Dreidimensionale Bildrekonstruktion der H+-ATPase aus E.coli aus elektronenmikospkopischen Aufnahmen. B.Böttcher, J.Bertsche, R.Reuter and P.Gräber (2000) J. Mol. Biol. 296, 449-457, Biochim. Biophys. Acta 1458, 404-416 |
Bakterielle Reaktionszentren
Die
Photosynthese findet in den Chloroplasten von Algen und höheren
Pflanzen sowie in Cyanobakterien und photosynthetischen Bakterien statt.
Um die elektromagnetische Energie des Sonnenlichts in chemisch
gebundene Energie umzuwandeln, werden einzelne Lichtquanten durch
Lichtsammelkomplexe in der Zellmembran absorbiert und zu den
Reaktionszentren weitergeleitet. Dort findet eine photoinduzierte
transmembrane Ladungstrennung statt. Die so gespeicherte Energie läßt
sich anschließend in einer Reihe von lichtunabhängigen Reaktionen
(Dunkelreaktion der Photosynthese) in das für alle Lebewesen als
Energieüberträger dienende Adenosintriphosphat (ATP) und in
Reduktionsäquivalente umwandeln. In weiteren Reaktionen werden diese
Substanzen zur Fixierung von CO2 sowie für die Synthese chemischer Verbindungen, die die Zelle benötigt (wie z.B. Kohlenhydrate), eingesetzt.